Reações de transminação

Após passar pelo sistema GS/GOGAT, o nitrogênio segue o seu caminho na formação de outros aminoácidos, via reações de transaminação. As enzimas envolvidas, as aminotransferases (ou transaminases), são encontradas no citoplasma, nos cloroplastos, nas mitocôndrias,  nos glioxissomos e nos peroxissomos. Essas enzimas catalisam a reação geral entre um aminoácido e um 2-oxo ácido, sendo normalmente reversível.

As duas aminotransferases mais bem estudadas em plantas são a aminotransferase do aspartato (AspAT) e a aminotransferase da alanina (AlaAT). Justamente em função da reversibilidade dessas reações, as duas enzimas também são conhecidas como, respectivamente, transaminase de glutamato:oxaloacetato (GOT) e transaminase de glutamato:piruvato (GPT). A maioria dos tecidos vegetais apresentam alta atividade dessas enzimas. As aminotransferases teriam o papel de dar seqüência ao sistema GS/GOGAT,  tendo em vista que o glutamato é substrato de AspAT e AlaAT. Também desempenham um papel importante nas folhas de plantas com alguns dos tipos de mecanismo C4.

Apesar de essas duas aminotransferases apresentarem baixa especificidade pelo substrato, elas são enzimas distintas. Não é conhecida nenhuma aminotransferase para a interconversão direta de aspartato e alanina, apenas aspartato e glutamato ou alanina e glutamato. Dessa forma, para o nitrogênio do aspartato ser transferido para alanina (ou vice-versa), é necessário passar por glutamato. Na maioria dos casos, os demais aminoácidos recebem seu nitrogênio via transaminação ou diretamente do glutamato ou de alanina e aspartato.

Outras aminotransferases caracterizadas são as duas envolvidas no processo de fotorrespiração (folhas de plantas C3). Uma delas, a aminotransferase de serina: glioxilato, catalisa reação irreversível. A aminotransferase de serina:glioxilato é a mesma enzima que catalisa a transaminação entre asparagina e glioxilato, já mencionado. Assim como AspAT e AlaAT, essas e outras aminotransferases não apresentam alta especificidade pelos substratos, parecendo ser essa uma característica desse tipo de enzima. Por exemplo, a aminotransferase da serina:glioxilato pode usar ainda serina e piruvato como substratos.

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